Disulfid bağları bir çox zülalın üçölçülü quruluşunun əvəzsiz hissəsidir.Bu kovalent bağlar demək olar ki, bütün hüceyrədənkənar peptidlərdə və protein molekullarında tapıla bilər.
Bir sistein kükürd atomu zülaldakı müxtəlif mövqelərdə sistin kükürd atomunun digər yarısı ilə kovalent tək bir əlaqə yaratdıqda disulfid rabitəsi yaranır.Bu bağlar zülalları, xüsusən də hüceyrələrdən ifraz olunanları sabitləşdirməyə kömək edir.
Disulfid bağlarının səmərəli formalaşması sisteinlərin düzgün idarə edilməsi, amin turşusu qalıqlarının qorunması, qoruyucu qrupların çıxarılması üsulları və cütləşmə üsulları kimi bir neçə aspekti əhatə edir.
Peptidlər disulfid bağları ilə birləşdirilmişdir
Gutuo orqanizmi yetkin disulfid bağı halqası texnologiyasına malikdir.Peptiddə yalnız bir cüt Cys varsa, disulfid bağının formalaşması sadədir.Peptidlər bərk və ya maye fazalarda sintez olunur,
Sonra pH8-9 məhlulunda oksidləşdi.İki və ya daha çox cüt disulfid bağı yaratmaq lazım olduqda sintez nisbətən mürəkkəbdir.Disulfid bağının formalaşması adətən sintetik sxemdə gec başa çatdırılsa da, bəzən əvvəlcədən formalaşmış disulfidlərin tətbiqi peptid zəncirlərini birləşdirmək və ya uzatmaq üçün sərfəlidir.Bzl simbiontda geniş istifadə olunan Cys qoruma qrupudur, Meb, Mob, tBu, Trt, Tmob, TMTr, Acm, Npys və s.Biz disulfid peptid sintezində ixtisaslaşmışıq, o cümlədən:
1. Molekulun daxilində iki cüt, molekullar arasında isə iki cüt disulfid rabitəsi əmələ gəlir.
2. Molekulun daxilində üç cüt, molekullar arasında isə üç cüt disulfid rabitəsi əmələ gəlir.
3. İnsulin polipeptid sintezi, burada müxtəlif peptid ardıcıllıqları arasında iki cüt disulfid bağı əmələ gəlir.
4. Üç cüt disulfid bağlı peptidlərin sintezi
Sisteinil amin qrupu (Cys) niyə bu qədər xüsusidir?
Cys-in yan zənciri çox aktiv reaktiv qrupa malikdir.Bu qrupdakı hidrogen atomları sərbəst radikallar və digər qruplarla asanlıqla əvəz olunur və beləliklə, digər molekullarla asanlıqla kovalent bağlar yarada bilirlər.
Disulfid bağları bir çox zülalın 3D strukturunun mühüm hissəsidir.Disulfid körpü bağları peptidin elastikliyini azalda, sərtliyini artıra və potensial şəkillərin sayını azalda bilər.Bu təsvir məhdudiyyəti bioloji fəaliyyət və struktur sabitliyi üçün vacibdir.Onun dəyişdirilməsi zülalın ümumi strukturu üçün dramatik ola bilər.Dew, Ile, Val kimi hidrofobik amin turşuları spiral stabilizatordur.Çünki sistein disulfid bağları yaratmasa belə, sistein əmələ gəlməsinin disulfid-bağ α-spiralını sabitləşdirir.Yəni, bütün sistein qalıqları azaldılmış vəziyyətdə olsaydı (-SH, sərbəst sulfhidril qrupları daşıyır), spiral fraqmentlərin yüksək faizi mümkün olardı.
Sisteinin yaratdığı disulfid bağları üçüncü quruluşun sabitliyinə davamlıdır.Əksər hallarda, dördüncü strukturların formalaşması üçün bağlar arasında SS körpüləri lazımdır.Bəzən disulfid bağlarını əmələ gətirən sistein qalıqları ilkin quruluşda bir-birindən çox uzaqda olur.Disulfid bağlarının topologiyası zülalın ilkin struktur homologiyasının təhlili üçün əsasdır.Homoloji zülalların sistein qalıqları çox qorunur.Yalnız triptofan statistik olaraq sisteindən daha çox qorunmuşdur.
Sistein tiolazanın katalitik sahəsinin mərkəzində yerləşir.Sistein birbaşa substratla asil aralıq məhsulları əmələ gətirə bilər.Azaldılmış forma zülaldakı sisteini azalmış vəziyyətdə saxlayan "kükürd tamponu" kimi çıxış edir.PH aşağı olduqda, tarazlıq azalmış -SH formasına üstünlük verir, qələvi mühitlərdə -SH -SR əmələ gətirmək üçün oksidləşməyə daha meyllidir və R hidrogen atomundan başqa bir şeydir.
Sistein həmçinin detoksikant kimi hidrogen peroksid və üzvi peroksidlərlə reaksiya verə bilər.
Göndərmə vaxtı: 19 may 2023-cü il